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研究膜蛋白生物化學(xué)特征！

導(dǎo)讀:生物膜是一類重要的亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)，含有大量的跨膜蛋白和非跨膜蛋白，負(fù)責(zé)細(xì)胞與外界的物質(zhì)和信息交換以及行使細(xì)胞內(nèi)的多種功能。本文天津津騰實驗設(shè)備有限公司研究了膜蛋白生物


返回列表 來源：未知 發(fā)布日期：2019-09-17 10:17【大 中 小】
膜蛋白質(zhì)是生物膜的重要組成成分，在物質(zhì)運輸和信號轉(zhuǎn)導(dǎo)的過程中發(fā)揮著關(guān)鍵作用。據(jù)預(yù)測，一個物種的基因組所編碼的蛋白有30%是膜蛋白。由于膜蛋白具有一些特殊的氨基酸組成并由此產(chǎn)生強(qiáng)疏水性，從而導(dǎo)致對膜蛋白的蛋白質(zhì)組學(xué)鑒定要遠(yuǎn)遠(yuǎn)難于可溶性蛋白，這也使得對膜蛋白的結(jié)構(gòu)與功能的研究進(jìn)展相對較為緩慢。本文天津津騰實驗設(shè)備有限公司以一種光合作用模式藍(lán)藻集胞藻為例，介紹了膜蛋白的生物化學(xué)特征

1膜蛋白的生物化學(xué)特征
由于膜蛋白質(zhì)在功能上的重要性以及在解析膜蛋白質(zhì)組上存在的巨大技術(shù)挑戰(zhàn)，從蛋白質(zhì)組學(xué)學(xué)科出現(xiàn)開始，膜蛋白質(zhì)的分離和鑒定就成為了蛋白質(zhì)組學(xué)研究的一個焦點方向。膜蛋白質(zhì)的研究之所以具有巨大的技術(shù)上的挑戰(zhàn)性，最主要的原因是由于其高于一般蛋白質(zhì)的疏水性。整合膜蛋白質(zhì)一般都通過一個或多個跨膜結(jié)構(gòu)域而整合在膜上，跨膜結(jié)構(gòu)域大小一般在20個氨基酸殘基左右，主要由疏水氨基酸組成，可以和膜的重要組成成分(磷脂雙分子層)發(fā)生疏水相互作用，從而將蛋白質(zhì)固定到膜上。

除了IMP，天津津騰實驗設(shè)備有限公司發(fā)現(xiàn)生物膜通常還含有大量的周邊膜蛋白。PMP不含跨膜結(jié)構(gòu)域，與膜的結(jié)合主要是通過蛋白質(zhì)–蛋白質(zhì)或者蛋白質(zhì)與脂類的相互作用。有些蛋白質(zhì)還會發(fā)生翻譯后修飾，并通過修飾集團(tuán)與膜的相互作用而結(jié)合到膜上。常見的化學(xué)修飾主要有磷酸肌醇修飾、粽櫚?；⒍罐Ⅴ；?。蛋白質(zhì)與膜的相互作用一般可以分為共價和非共價兩種類型。共價相互作用非常穩(wěn)定，磷酸肌醇修飾的蛋白與膜的結(jié)合可以看作是一種共價的結(jié)合，結(jié)合非常穩(wěn)定，很難從膜上被分離。而很多蛋白質(zhì)–蛋白質(zhì)之間的相互作用通常是非共價的，包括氫鍵、靜電相互作用、疏水相互作用以及范德華力等。這些非共價的相互作用可以介導(dǎo)蛋白質(zhì)形成復(fù)合體。通常很多PMP通過和一個或多個IMP共同形成復(fù)合體而結(jié)合在膜上。

PMP與膜的結(jié)合一般是可逆的，其結(jié)合穩(wěn)定度通常隨細(xì)胞內(nèi)微環(huán)境的變化而變化。對于通過生物化學(xué)方法分離的懸浮在緩沖液中的生物膜，如果改變緩沖液鹽離子濃度或pH值，都有可能有效地將PMP從生物膜上解離下來。疏水性是膜蛋白的一個重要生物化學(xué)特征。評價疏水性的關(guān)鍵指標(biāo)有兩個：第一個指標(biāo)是分析其是否含有跨膜結(jié)構(gòu)域及其數(shù)目。所有的IMP都有一個或多個跨膜結(jié)構(gòu)域，通常一個膜蛋白如果所含的跨膜結(jié)構(gòu)域數(shù)目越多，表明其疏水性越強(qiáng)，但有時也例外，因為膜蛋白整體疏水性還會受到連接跨膜結(jié)構(gòu)域的膜外區(qū)域大小的影響。一個蛋白是否含有跨膜結(jié)構(gòu)域及其數(shù)目的多少可以通過生物信息軟件進(jìn)行預(yù)測，常用的軟件是基于隱馬爾可夫模型的TMHMM，其預(yù)測IMP的準(zhǔn)確度可以超過97%。需要指出的是TMHMM目前有兩個版本，即TMHMM1和TMHMM2。

天津津騰實驗設(shè)備有限公司在具體的研究中發(fā)現(xiàn)，TMHMM2在預(yù)測某些蛋白的跨膜結(jié)構(gòu)域時反而不如TMHMM1準(zhǔn)確。第二個指標(biāo)就是蛋白質(zhì)的GRAVY值。GRAVY值是從總體上評價一個蛋白質(zhì)疏水性高低的參數(shù)。一般來說一個蛋白質(zhì)的GRAVY值越高，表明其疏水性越強(qiáng)。一個蛋白質(zhì)的GRAVY值取決于其氨基酸序列的構(gòu)成。每個不同的氨基酸殘基都有一個特定的疏水值(hydropathyscore)，疏水性最高的為異亮氨酸(4.5)，其次為纈氨酸(4.2)，而親水性最高的是精氨酸(-4.5),其次為賴氨酸(-3.9)。一般來說，側(cè)鏈為長脂鏈的氨基酸其疏水性越高，而側(cè)鏈為極性的尤其是帶電荷的氨基酸，其親水性越強(qiáng)。GRAVY值就是該蛋白質(zhì)所有氨基酸疏水值的平均值，即所有氨基酸疏水值的加和除以該蛋白質(zhì)的長度(所含氨基酸的數(shù)量)。

2結(jié)語與展望
現(xiàn)代蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)的快速發(fā)展使得大多數(shù)膜蛋白組研究上存在的難題正在被一一克服，在藍(lán)藻的膜蛋白質(zhì)組學(xué)研究進(jìn)展也同樣如此。這使得絕大數(shù)IMP都能被現(xiàn)代蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)鑒定到。但天津津騰實驗設(shè)備有限公司發(fā)現(xiàn)目前仍存在兩個主要的問題：第一是IMP跨膜區(qū)很難被鑒定到，這主要是由于跨膜區(qū)強(qiáng)疏水性以及缺少合適的特異性酶切位點造成的?？缒^(qū)一般不含胰蛋白酶特異識別的精氨酸和賴氨酸位點，因此需要選擇不同的特異性內(nèi)切酶才能獲得可用于質(zhì)譜分析的肽段；第二是很多IMP是只含一個跨膜區(qū)的小蛋白，沒有合適的酶切位點，也不適合基于鳥槍法的蛋白質(zhì)組學(xué)鑒定。對于這種小蛋白，目前新興的從上而下的蛋白質(zhì)組學(xué)也許是個更好的技術(shù)選擇。從上而下的蛋白質(zhì)組學(xué)方法在進(jìn)行質(zhì)譜分析前，不需要將完整的蛋白質(zhì)切成小的肽段，直接以蛋白質(zhì)本身為分析檢測對象，因此可以更完整、豐富、準(zhǔn)確的提供分析對象的生物學(xué)信息。同時，從上而下的蛋白質(zhì)組學(xué)方法也彌補了鳥槍法蛋白質(zhì)組分析鑒定的一些不足，在小分子量或缺少蛋白酶酶切位點的蛋白質(zhì)鑒定方面也許會有更大的優(yōu)勢。因此，有理由相信在不久的將來將會實現(xiàn)對膜蛋白質(zhì)組全覆蓋度的鑒定。